1991年，Wetteran J R等发现MTR由58kD和88kD的两种亚基组成的异二聚体复合物。这一特点使之与以前报道的脂质转运蛋白加以区别，以前报道的脂质转运蛋白是单一多肽，分子量从8kD到53kD不等，发现几种哺乳动物包括人的血浆中的胆固醇酯转运蛋白（CETP），均属于糖蛋白，分子量为74kD，含一个53kD的多肽骨架。
MTP的58kD的小亚基通过氨基酸分析和免疫化学分析表明他是蛋白二硫键异构酶（protein disulfide isomerase,PDI；EC5.3.4.1）早在1963年就在肝和胰腺组织中发现此酶，其功能之一是催化蛋白质生物合成中的二硫键形成，具有较宽的底物特异性。PDI在新鲜制备的鼠肝微粒体中未能检测其活性，但破膜后，可检测到二硫键异构酶活性。PDI是一种多功能蛋白，据报道他又是脯氨酰-4-羟化酶（prolyl 4-hydroxylase）的β亚单位；还与寡糖基转移酶的糖化位点结合蛋白亚组分高度相似。PDI羧基端序列Lys-Asp-Glu-Leu与内质网上相应受体结合，使之与88kD组分一起保留在内质网腔内，PDI基因定位在17号染色体。据估计，牛肝内质网腔中游离PDI浓度超过MTP中PDI浓度的五倍。此，PDI自我组装成二聚体和四聚体。MTP中PDI的二硫键异构酶活性仅是自由PDI的十分之一。
用沉降平衡实验表明，这种150kD的MTP有三种不同的沉降速率。他们分别是MTP、PDI和一个88kD的亚基。进一步用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，考马斯亮蓝染色测定一定量MTP中PDI含量，与标准PDI比较，表明PDI：88kD亚基之比为1：0.98～1.30，证明MTP中58kD的PDI和88kD亚基化学计量为1：1。通过超速离心发现沉降系数为5.85,Stoke半径为4.7μm。用盐酸胍变性实验表明，MTP可抵抗0.8M盐酸胍的变性作用，PDI与88kD亚基结合稳定。PDI与MTP大亚基作用不可逆，到目前为止，试图用其组分或外源PDI重建MTP复合体还未功能。通过远紫外圆二色光谱分析表明，MTP约有28%α螺旋和随机结构（分别为31%和34%），而88kD亚基的β折叠占35%。
MTP的大亚基与已发现的蛋白相比未发现高度同源性。Shoulders等从MTP辨认出几个区域与卵黄磷脂蛋白的序列有低水平同源性。卵黄磷脂蛋白是产卵动物中脂蛋白复合体的蛋白质组分，由卵黄生成素裂解而成。基于氨基酸序列、分子模型和基因结构的比较，认为MTP大亚单位是卵黄生成素基因家族成员之一。
