CD3ε、γ和δ链的cDNA序列分析表明，它们都属于I型跨膜蛋白，都含有一个约有50氨基酸残基组成的类似免疫球蛋白胞外功能域，编码这些肽链的基因密切连锁，可能起源于同一祖先基因。在复合体中，CD3γ、δ和ε以二种非共价键形式γε和δε异源二聚体存在。
ε链分子量为20-25kDa，从编码ε cDNA推算出多肽链的结构，包括氨基端104个亲水性氨基酸，穿膜部分为26个氨基酸残基，胞浆内为81个氨基酸残基。编码ε基因与δ链基因连锁在一起。研究表明，ε链胞浆内功能域的缺失不会导致明显的信号转导障碍，且缺乏ε链的TCDR/CD3复合体足以产生抗原介导的细胞活化和IL-2的产生。但通过构建嵌合分子进行基因转染试验证实，在缺失ζ链的淋巴细胞中，ε链胞浆功能域可以转导淋巴细胞活化信号。另外，ε和ζ胞浆功能域活化T细胞可引起不同方式的蛋白磷酸化，提示ε和ζ亚单位可能涉及到两种不同的独立的跨膜信号转导生化途径。目前研究发现，ε链主要介导抗原或超抗原（superantigen）的活化信号；ζ链除介导抗原的活化信号外，还可介导经淋巴细胞表面分子（如CD2）以及致有丝分裂原（如PHA、PMA）所产生的活化信号。
